Al igual que un dúo acrobático, algunas proteínas se prestan estabilidad entre sí. Investigadores del Biozentrum de la Universidad de Basilea han descubierto que la proteína "Factor desencadenante" reconoce a un compañero por dominios inestables y flexibles, para luego formar juntos un dúo de proteínas estableEl estudio ha sido publicado en la edición actual de Comunicaciones de la naturaleza .
Las proteínas mal plegadas no son funcionales y causan daño celular. Para evitar esto, hay todo un arsenal de proteínas, llamadas chaperonas, que ayudan al plegamiento y llevan a cabo el control de calidad. En la bacteria Escherichia coli , el "factor desencadenante" TF de chaperona protege a las proteínas recién producidas del plegamiento incorrecto. El grupo de investigación del profesor Sebastian Hiller en el Biozentrum de la Universidad de Basilea ha demostrado por primera vez que los TF también se reconocen y estabilizan entre sí.Al igual que los acróbatas solteros de un dúo, los chaperones TF individuales se paran sobre las piernas temblorosas. Solo como pareja encuentran una posición estable.
las chaperonas ayudan al plegamiento de otras proteínas
Dentro de una sola célula bacteriana, más de 10,000 ribosomas producen proteínas sin parar. Estas fábricas unen los componentes proteicos individuales para formar una cadena peptídica larga y la transportan hacia afuera a través de un canal estrecho. La chaperona TF, que está unida al túnelsalida del ribosoma, recibe la proteína recién ensamblada y, mientras la protege del medio ambiente, ayuda a que se pliegue correctamente. Cuando la proteína ha encontrado su estructura espacial correcta, se libera de la chaperona y puede continuar su trabajo en elcélula.
Ya sea acróbata o acompañante: estabilidad solo como dúo
En la célula, hay considerablemente más proteínas TF que ribosomas. Esto asegura que los X-mil ribosomas estén completamente ocupados y que cada una de las proteínas recién producidas puedan ser recolectadas. Las proteínas TF excedentes, como los pares acrobáticos, se unen con unforma pareja para formar un dúo estable. El emparejamiento ocurre completamente solo.
"En las proteínas TF no apareadas, la región que se uniría al ribosoma se pliega desfavorablemente y, por lo tanto, es inestable desde el punto de vista energético", explica Hiller. "En la búsqueda de una estructura estable energéticamente favorable, este dominio lábil se reorienta continuamente. Los TF puedendetectar tales regiones dinámicas de una proteína, también entre sí ". Al combinar, las dos proteínas TF inestables, como dos acróbatas que se conectan en el punto crucial, forman una disposición espacial estable.
las chaperonas detectan dominios dinámicos de proteínas
"Los últimos hallazgos sobre la dinámica de los 'TF-duos' estables permiten sacar conclusiones importantes sobre el funcionamiento de las chaperonas. Tras el reconocimiento, no forman solo un tipo de estructura de proteína sino un conjunto dinámico de diferentes espaciosarreglos ", dice Hiller." Se está haciendo evidente que esta funcionalidad es un patrón general para las chaperonas ". La aclaración y comprensión de la función de chaperona a nivel atómico es importante para la comunidad de investigación en todo el mundo. Los problemas en el proceso de plegamiento de proteínas sonasociado con diversas enfermedades, como el trastorno metabólico, fibrosis quística, cáncer o enfermedad de Alzheimer.
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Materiales proporcionado por Universidad de Basilea . Nota: El contenido puede ser editado por estilo y longitud.
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