El objetivo de la investigación, publicado el 11 de julio en la revista Naturaleza , fue diseñar proteínas artificiales para autoensamblarse en una superficie de cristal creando una coincidencia exacta entre el patrón de aminoácidos en la proteína y los átomos del cristal. La capacidad de programar estas interacciones podría permitir el diseño de nuevos biomiméticosmateriales con colores personalizados, reactividad química o propiedades mecánicas, o para servir como andamios para filtros a nanoescala, células solares o circuitos electrónicos.
"La biología tiene una capacidad asombrosa para organizar la materia desde la escala atómica hasta las ballenas azules", dijo la coautora principal Harley Pyles, estudiante graduada del Instituto de Diseño de Proteínas de la UW Medicine. "Ahora, usando el diseño de proteínas, podemos crear biomoléculas completamente nuevas que se ensamblan a partir de escalas de longitud atómica a milimétrica. En este caso, la mica, un cristal natural, actúa como una gran placa base de Lego® sobre la cual estamos ensamblando nuevas arquitecturas de proteínas ".
El diseño de las nuevas moléculas de unión a minerales se inspiró en proteínas que interactúan con el hielo. A escala molecular, el hielo es plano y contiene un patrón atómicamente preciso de moléculas de agua rígidas. En la naturaleza, las proteínas coinciden con estos patrones para permitirlespegarse al hielo
El equipo utilizó un diseño molecular computacional para diseñar nuevas proteínas con patrones personalizados de carga eléctrica en sus superficies, como si fueran bloques Lego® de tamaño nanométrico perfectamente adaptados a la placa base de mica. Los genes sintéticos que codifican estas proteínas de diseño se colocaron dentro de las bacterias,que luego produjo en masa las proteínas en el laboratorio.
Los investigadores descubrieron que diferentes diseños formaban diferentes patrones en la superficie de la mica. Al rediseñar partes de las proteínas, el equipo pudo producir redes en forma de panal en las que podían ajustar digitalmente los diámetros de los poros en solo unos pocos nanómetros, que esaproximadamente el ancho de una molécula de doble hélice de ADN.
"Este es un hito en el estudio de las interfaces de proteínas y materiales", dijo David Baker, director del IPD, profesor de bioquímica en la Facultad de Medicina de la Universidad de Washington y coautor principal de la investigación. "Logramosun grado de orden sin precedentes mediante el diseño de unidades que se autoensamblan en filas alineadas de nanorods, celosías hexagonales precisas y exquisitos nanocables de una sola molécula ".
La investigación fue posible mediante el uso de microscopía de fuerza atómica, que utiliza una aguja pequeña para mapear superficies moleculares, de forma muy similar a cómo la aguja de un tocadiscos lee información en las ranuras de un disco de vinilo. Los resultados de AFM muestran que las arquitecturasformadas por las proteínas están controladas por un sutil equilibrio entre las interacciones diseñadas con la superficie de la mica y las fuerzas que solo aparecen cuando grandes cantidades de proteínas actúan en concierto, como troncos en un río.
"Aunque diseñamos interacciones específicas a nivel atómico, obtenemos estas estructuras, en parte, porque las proteínas son desplazadas por el agua y se ven obligadas a juntarse", dijo James De Yoreo, científico de materiales en PNNL y compañía.-director de NW IMPACT, un esfuerzo conjunto de investigación entre PNNL y UW para impulsar descubrimientos y avances en materiales. "Este fue un comportamiento inesperado y demuestra que necesitamos comprender mejor el papel del agua en el ordenamiento de proteínas en sistemas de escala molecular".
Ser capaz de crear filamentos de proteínas y redes funcionales desde cero también podría permitir la creación de materiales completamente novedosos, a diferencia de cualquiera que se encuentre en la naturaleza. Los hallazgos podrían conducir a nuevas estrategias para sintetizar circuitos de semiconductores y nanopartículas metálicas para aplicaciones fotovoltaicas o de almacenamiento de energía. Oalternativamente, los panales de proteínas podrían usarse como filtros extremadamente precisos, según el coautor principal, Shuai Zhang, investigador postdoctoral en PNNL. "Los poros serían lo suficientemente pequeños como para filtrar virus del agua potable o filtrar partículas del aire".dijo Zhang.
El diseño y la síntesis de proteínas formadoras de celosía de nido de abeja fue respaldado por la Oficina de Ciencia del DOE, y el centro de investigación y análisis de imágenes AFM fue respaldado por el Centro para la Ciencia de Síntesis a través de Escalas, un Centro de Investigación de Fronteras Energéticas respaldado por el DOE.el diseño y la síntesis fueron respaldados por el IPD Research Gift Fund, la Michelson Medical Research Foundation y el Protein Design Initiative Fund. El desarrollo de protocolos de imágenes AFM fue respaldado por Materials Synthesis and Simulations Across Scales, una iniciativa financiada internamente en PNNL.
Fuente de la historia :
Materiales proporcionado por DOE / Laboratorio Nacional del Noroeste del Pacífico . Nota: El contenido puede ser editado por estilo y longitud.
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