Según los investigadores, una cucharada de azúcar puede hacer que el medicamento disminuya, pero comprender lo que le sucede a ese azúcar en la célula es mucho más complicado que la simple digestión. Para que los azúcares se metabolicen y proporcionen energía a las células, una serie de enzimas- catalizadores biológicos - cada uno debe, a su vez, descomponer un reactivo. En este caso, los investigadores usaron glucosa, el azúcar que se encuentra en el jarabe de maíz y uno de los dos azúcares que resultan cuando el azúcar de mesa - sacarosa - se rompeabajo en el cuerpo
En esta cascada, la primera enzima actúa sobre la glucosa suministrada a la célula y las enzimas posteriores trabajan en productos sucesivos. En el proceso, se consumen dos moléculas de trifosfato de adenosina, ATP, pero se producen cuatro. La hidrólisis de ATPpotencia muchos procesos celulares para mantener la viabilidad celular. Cascadas de enzimas similares son responsables de muchos procesos metabólicos en el cuerpo.
Paul Srere fallecido, Facultad de Medicina del Sudoeste de la Universidad de Texas, ha demostrado que las enzimas que participan en tales vías de reacción en algunos casos forman complejos intracelulares reversibles denominados metabolones. Tener las enzimas próximas entre sí facilita la serie de reaccionescatalizan. Uno de esos ejemplos es el purinosoma descubierto en el profesor de la Universidad de Evan Pugh y la cátedra Eberly de química en el Laboratorio de Stephan J. Benkovic en Penn State que consta de seis enzimas involucradas en la biosíntesis de purinas.
Los investigadores preguntaron si uno de los factores que contribuyen a la formación de metabolones podría ser un gradiente de químicos generados por las enzimas participantes. Ellos reportan sus resultados Química de la naturaleza .
"Descubrimos hace algún tiempo que las moléculas catalizadoras simples, como las enzimas, también aumentan el gradiente químico de un reactivo", dijo Ayusman Sen, distinguido profesor de química, Penn State. "Se mueven hacia concentraciones cada vez mayores de reactivo".
El movimiento se denomina quimiotaxis, donde las moléculas individuales migran a lo largo de un gradiente de concentración de otras moléculas.
"Todos los seres vivos con quimiotax", dijo el senador. "Si tiene hambre y de repente huele papas fritas, intentará caminar hacia las papas fritas. Si el olor disminuye, se volverá al azar para tratar de encontrar la mayor concentración de francésfreír las moléculas de olor hasta que esté en el mostrador de papas fritas "
En su estudio, los investigadores utilizaron solo las primeras cuatro enzimas de la vía glucolítica: hexoquinasa, fosfoglucosa isomerasa, fosfofructoquinasa y aldolasa. Estos cuatro pasos en realidad consumen ATP. Para estudiar el movimiento de las enzimas, los investigadores utilizaron el marcado fluorescente dehexoquinasa y aldolasa, la primera y cuarta enzimas en la vía. Cada una fue marcada con un colorante fluorescente diferente para poder seguir el movimiento de ambas enzimas.
Observaron tres casos: la reacción normal en la que la hexoquinasa fosforila la glucosa; la reacción de la hexoquinasa con manosa, un azúcar que se une con más fuerza pero tiene una velocidad de reacción más lenta; y finalmente con L-glucosa, una forma de glucosa que esno utilizado por la hexoquinasa. La fosforilación requiere ATP. En presencia de fosfoglucosa isomerasa, la segunda enzima, y fosfofructoquinasa, la tercera enzima, se produce el reactivo para la aldolasa.
Los investigadores observaron que la aldolasa se mueve hacia la hexoquinasa en su experimento de flujo, revelando que la aldolasa estaba quimiotaxificando el gradiente de reactivo producido por el funcionamiento de las tres primeras enzimas en la vía. La quimiotaxis fue mayor con D-glucosa, menos conmanosa y no se observa con L-glucosa.
La modelización teórica del movimiento enzimático predijo cualitativamente la extensión del movimiento enzimático.
Los investigadores también analizaron si la quimiotaxis de las enzimas ocurriría en un modelo del ambiente intracelular excepcionalmente lleno de gente. Agregaron una sustancia de gran peso molecular para simular dicha aglomeración. La quimiotaxis todavía ocurrió, pero a un ritmo más lento.
"La quimiotaxis a lo largo de un gradiente químico podría ser un factor en el ensamblaje de grupos de enzimas como los metabolones", dijo Benkovic. "Otros factores, como las interacciones no covalentes, aún podrían contribuir".
La resolución del instrumento de investigación, sin embargo, fue insuficiente para demostrar en este caso que las cuatro enzimas se estaban ensamblando en un metabolón. Los investigadores observaron la formación de grandes agregados de enzimas, pero no pudieron demostrar que funcionaban los metabolones.
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Materiales proporcionado por Estado Penn . Nota: El contenido puede ser editado por estilo y longitud.
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