Las enzimas realizan funciones muy específicas y requieren poca energía, por lo que los biocatalizadores también son de interés para la industria química. En un artículo de revisión publicado en la revista Naturaleza Revisa Química , el profesor Thomas Happe y la profesora asociada Anja Hemschemeier del grupo de trabajo de fotobiotecnología de la Ruhr-Universität Bochum han proporcionado un resumen sobre lo que se sabe sobre los mecanismos de las enzimas en la naturaleza. Además, los autores describen una visión de futuro: biocatalizadores artificiales que sonno a base de proteínas, como suelen ser en la naturaleza, sino que están hechos de ADN. El artículo se publicó el 17 de agosto de 2018.
"Establecer una industria de base biológica impulsada por enzimas sería de gran valor tanto por el bien de la protección del clima como por razones económicas", dice Thomas Happe.
Las interacciones proteína-cofactor son cruciales
En la naturaleza, las reacciones más complicadas y que consumen mucha energía con frecuencia las realizan proteínas muy complejas. Contienen cofactores que no consisten en proteínas, sino que se basan en sustancias inorgánicas, a menudo metales. En su artículo, Hemschemeier y Happeelaborar sobre la importancia de los detalles atómicos para las interacciones proteína-cofactor en las llamadas metaloenzimas.
La composición química del cofactor es un elemento crucial para comprender el mecanismo de reacción preciso de una metaloenzima. Los investigadores han estado manipulando átomos individuales de un cofactor para descifrar su significado. Sin embargo, esta no siempre es una tarea fácil ", dice Happe".Eso es porque los químicos tienen que generar artificialmente el cofactor, y la construcción sintética tiene que interactuar con la parte de proteína de la enzima de una manera natural ".
Fabricación de enzimas semisintéticas
Hace unos años, un equipo encabezado por Thomas Happe logró caracterizar la enzima hidrogenasa productora de hidrógeno. En colaboración con químicos, los biólogos desarrollaron una enzima hidrogenasa semisintética, en la que pueden reemplazar cada átomo del cofactor.Esto les permite descubrir cómo funcionan exactamente la proteína y el cofactor juntos.
Las hidrogenasas pueden desplegarse de manera útil en la industria, para producir el potencial portador de energía hidrógeno. Pero las hidrogenasas naturales no son muy estables, especialmente cuando están expuestas al aire. "Por lo tanto, nos preguntamos si podríamos rediseñar estas enzimas para que sean más robustasversiones ", explica Thomas Happe.
"La literatura ya proporciona muchos ejemplos para el diseño de proteínas artificiales", explica Anja Hemschemeier. "Sin embargo, las proteínas a menudo son demasiado inestables para cumplir con los requisitos de la industria".
Más estabilidad a través del ADN
En consecuencia, los biotecnólogos de Bochum han optado por un nuevo enfoque: pretenden reemplazar las proteínas por ADN, que es mucho más estable.
Los investigadores han sabido desde la década de 1980 que los ácidos nucleicos son capaces de catalizar reacciones químicas, y esta propiedad se ha estudiado en profundidad desde entonces. "Hemos encontrado ejemplos de ácidos nucleicos que presentan características similares a las proteínas", dice Hemschemeier ".Por ejemplo, forman estructuras 3D precisas que facilitan reacciones químicas específicas ".
En su artículo de revisión, Happe y Hemschemeier concluyen por lo tanto: es muy posible que en un futuro no muy lejano nuestra industria pueda utilizar catalizadores basados en ADN que imitan biocatalizadores tan complejos como la hidrogenasa.
Fuente de la historia :
Materiales proporcionado por Ruhr-University Bochum . Nota: el contenido se puede editar por estilo y longitud.
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