El oxígeno inhibe las hidrogenasas, un grupo de enzimas que pueden producir y dividir hidrógeno. Esta degradación es fatal para las posibles aplicaciones biotecnológicas de estas enzimas para la producción de energía limpia. Por lo tanto, es esencial comprender los mecanismos de este proceso. Un equipo internacionaldirigido por investigadores de UCL Reino Unido y CNRS Francia, incluido un investigador investigador Ikerbasque de CIC nanoGUNE, han combinado teoría y experimento para caracterizar cada paso de reacción química que resulta en la reducción de oxígeno por la enzima. Estos resultados han sido publicadosen el diario Química de la naturaleza .
Los combustibles fósiles suministran más del 80% de la energía mundial. Desde las crisis energéticas en los años 70 y luego en los 90, cuando surgieron las preocupaciones sobre los efectos del efecto invernadero, la búsqueda de fuentes de energía alternativas ha estado en curso. El hidrógeno ha sido un candidato particularmente popularporque su combustión solo produce agua. La biotecnología está especialmente preparada para proporcionar un medio para usar hidrógeno como fuente de energía limpia. Una posibilidad es usar enzimas llamadas hidrogenasas que ocurren naturalmente en varios microorganismos que viven en ecosistemas anaeróbicos, como algunas bacterias que viven ensuelo y en el tracto intestinal de animales, o algas unicelulares.
Las hidrogenasas catalizan la conversión de protones en moléculas de hidrógeno H2, cuya combustión libera energía que puede utilizarse, por ejemplo, en pilas de combustible y, por lo tanto, forma parte de dispositivos biotecnológicos. El sitio activo que cataliza esta reacción contiene iones metálicos hierro o ambosHierro y níquel .La variedad de hidrogenasas solo de hierro es la más activa para la producción de moléculas de hidrógeno. Su sitio activo notablemente complejo -el llamado clúster H- está enterrado dentro del núcleo de una proteína grande. Un problema fatalpara poder explotar las hidrogenasas en aplicaciones biotecnológicas es que cuando se lleva a las condiciones aeróbicas de un biorreactor bajo presiones normales de oxígeno, el oxígeno molecular degrada su sitio activo. Por lo tanto, comprender el mecanismo del proceso de degradación del clúster H es esencial paradiseñar una celda de combustible a base de hidrógeno, pero los estudios hasta ahora no han sido concluyentes.
Para resolver este enigma, un equipo internacional de investigadores ha combinado experimentos, simulaciones moleculares y cálculos teóricos. Utilizando métodos electroquímicos, han medido con precisión las tasas de los diferentes pasos de reacción involucrados en la degradación de la enzima por el oxígeno.estudió la dependencia de estas tasas en parámetros experimentales como el potencial del electrodo, el pH, el intercambio de H2O / D2O y la mutación de aminoácidos específicos en la proteína. Estos resultados confirman las predicciones de los cálculos teóricos. Por un lado, las simulaciones de dinámica molecular, realizadas por Ikerbasque de nanoGUNEEl compañero David de Sancho, muestra los túneles que sigue el oxígeno para llegar al sitio activo de la proteína, un paso necesario para la degradación e identificar posibles puntos calientes para bloquear estos túneles de acceso. Por otro lado, la teoría funcional de la densidad se ha utilizado paradilucidar los productos de reacción y evaluar las constantes de velocidad para los pasos de reacción individuales.
El estudio publicado el 22 de agosto en Química de la naturaleza ha permitido caracterizar inequívocamente las reacciones complejas que ocurren en estas grandes macromoléculas biológicas utilizando una combinación altamente innovadora de enfoques computacionales y experimentales ". Aunque quedan desafíos importantes por delante para aplicaciones industriales, este estudio abre nuevas vías para explotar eficientemente las enzimas de los sistemas vivospara la producción de energía limpia ", dice De Sancho.
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Materiales proporcionados por Elhuyar Fundazioa . Nota: El contenido puede ser editado por estilo y longitud.
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