Los investigadores que enfrentan un futuro con una población más grande y un clima más incierto están buscando formas de mejorar los rendimientos de los cultivos y están buscando bacterias fotosintéticas para soluciones de ingeniería.
en el Revista de Química Biológica , un equipo de investigación canadiense informa sobre cómo la cianobacteria finura es uno de los pasos más derrochadores en la fotosíntesis. El estudio investigó el ensamblaje de carboxisomas en los que las bacterias concentran dióxido de carbono, aumentando la eficiencia de una enzima crítica llamada RubisCO.
"Esencialmente, todo lo que comemos comienza con RubisCO", dijo Matthew Kimber, profesor de la Universidad de Guelph en Ontario, Canadá, y autor principal del artículo reciente.
La enzima, que está compuesta de 16 subunidades de proteínas, es esencial para la fotosíntesis. Al utilizar la energía capturada de la luz, incorpora dióxido de carbono en las moléculas orgánicas a partir de las cuales la planta genera nuevo azúcar. Desafortunadamente, no es terriblemente eficiente. O, a partir deEl punto de vista de Kimber, "RubisCO tiene una tarea realmente ingrata".
La enzima evolucionó en un mundo antiguo donde el dióxido de carbono era común y el oxígeno era raro. Como resultado, no es muy exigente para discriminar entre los dos gases. Ahora que las tablas atmosféricas han cambiado, RubisCO a menudo captura oxígeno accidentalmente,generando un compuesto inútil que la planta luego tiene que invertir energía extra para reciclar.
En comparación con las plantas, las cianobacterias cometen muy pocos errores de este tipo. Esto se debe a que las bacterias recolectan su RubisCO en cuerpos densos conocidos como carboxisomas. Las bacterias bombean bicarbonato simplemente CO2 hidratado a la célula; una vez que ingresa al carboxisoma, las enzimas se conviertenel bicarbonato en dióxido de carbono. Debido a que el dióxido de carbono no puede escapar a través de la cubierta de proteínas que rodea el carboxisoma, se acumula en altas concentraciones, lo que ayuda a RubisCO a evitar errores costosos.
El interés de Kimber en los carboxisomas radica principalmente en comprender la lógica de su organización. "En realidad son máquinas fenomenalmente intrincadas", explica. "La cianobacteria produce once proteínas de aspecto normal, y estas de alguna manera se organizan en estaRegulando el megacomplejo que puede exceder el tamaño de una celda pequeña ".
Uno de los trucos más impresionantes de los carboxisomas es el autoensamblaje, que el laboratorio de Kimber se propuso comprender. Observaron una proteína llamada CcmM, que acorrala las enzimas RubisCO en nuevos carboxisomas. Sabían que parte de CcmM se parece mucho a una subunidadde RubisCO, tanto que, de hecho, los investigadores sospechan que las cianobacterias antiguas originalmente crearon CcmM al duplicar un gen RubisCO. La mayoría de los científicos en el campo creían que CcmM se une a la enzima al usurpar el lugar de esa subunidad. Pero cuando el laboratorio de Kimber tomó unUna mirada detallada a CcmM, usando técnicas de biofísica para observar la estructura y unión de la proteína, los resultados mostraron que la sabiduría recibida era incorrecta. Cierto, CcmM tenía una forma similar a la pequeña subunidad RubisCO. Pero los complejos que formó aún incluían las 8 subunidades pequeñas,lo que significa que en lugar de robar un lugar de una subunidad RubisCO, CcmM tuvo que ser vinculante en otro lugar por completo.
"Esto es muy extraño desde una perspectiva biológica, porque si CcmM surgió al duplicar la subunidad pequeña, casi con certeza originalmente se unió de la misma manera", dijo Kimber. "En algún momento, debe haber evolucionado para preferir una nueva uniónsitio."
Los investigadores también descubrieron que un conector entre dominios de unión en CcmM es lo suficientemente corto como para que "en lugar de envolver RubisCO, se une enzimas individuales como cuentas en una cadena. Con varios de estos conectores que unen aleatoriamente cada RubisCO, se reticulatodo en este gran globo; envuelves un caparazón a su alrededor, y esto se convierte en el carboxysome ".
Los científicos de una universidad diferente informaron el otoño pasado que habían logrado hacer plantas de tabaco con un carboxisoma despojado en sus cloroplastos. Esas plantas no crecieron especialmente bien, y los autores concluyeron que habían quitado demasiados componentes deel carboxisoma; aunque podría construirse en el cloroplasto, fue un lastre para las plantas en lugar de una ayuda. Tener una mejor comprensión de cómo las proteínas como CcmM contribuyen a la construcción y función del carboxisoma podría ayudar a los bioingenieros a aprovechar la eficiencia del carboxisoma en la próxima generación deplantas de ingeniería.
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Materiales proporcionados por Sociedad Americana de Bioquímica y Biología Molecular . Nota: El contenido puede ser editado por estilo y longitud.
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