En cada momento dentro del cuerpo humano, se realiza una danza cuidadosamente coreografiada.
Las proteínas sacuden sus cuerpos y agitan sus extremidades, todo con el objetivo de optimizar su interacción con otras moléculas, incluidas otras proteínas. Estos pequeños movimientos, llamados vibraciones, permiten que las moléculas cambien de forma rápidamente para unirse entre sí, lo que a su vezfacilita tareas como absorber oxígeno y reparar células.
La eficiencia del cuerpo para realizar estas funciones depende de qué tan bien puedan interactuar las proteínas.
¿Pero qué hace que una proteína sea un mejor pretendiente que otra?
Un nuevo estudio arroja luz sobre esta pregunta, mostrando que en este cortejo biológico, los movimientos de baile importan.
"En el pasado, la investigación sobre las vibraciones de proteínas se centró mucho en la energía de esas vibraciones", dice la científica líder Andrea Markelz, PhD, profesora de física en la Universidad de Buffalo College of Arts and Sciences ". Pero lo que encontramoses que la dirección del movimiento parece importar más. La dirección del movimiento, la dirección en la que se mueven las diferentes partes de la proteína, realmente puede determinar qué tan bien una proteína realiza su función biológica ".
Los hallazgos ayudan a sentar las bases para el desarrollo de medicamentos dirigidos a las vibraciones moleculares. Tales productos farmacéuticos bloquearían que las proteínas realicen tareas que contribuyen a la enfermedad.
"Realizamos la investigación utilizando una nueva técnica que desarrollamos llamada microscopía terahertz anisotrópica ATM, que revela cómo la naturaleza explota los movimientos de proteínas para mejorar la eficiencia. Entonces podemos optimizar estos movimientos para la medicina y la biotecnología", dice la primera autora Katherine Niessen,candidato a doctorado en física por la UB.
La investigación, publicada el 14 de marzo en Revista biofísica , fue realizado por UB, la Universidad de Perugia en Italia, y el Instituto de Investigación Médica Hauptman-Woodward. Fue financiado por la National Science Foundation NSF.
¿Foxtrot o tango?
El estudio se centró en la lisozima de clara de huevo de gallina, una proteína que se encuentra en las claras de huevo.
Como primer paso en su proyecto, los científicos compararon las vibraciones regulares de la lisozima con las vibraciones de la lisozima cuando estaba unida a una molécula cuya presencia impedía que la proteína realizara sus tareas biológicas habituales.
Lo que vieron los científicos fue que las lisozimas libres e inhibidas vibraban a energías similares, pero con distintas direcciones de movimiento: la lisozima libre revoloteaba con una acción de aleteo en forma de bisagra, como las alas de una mariposa, mientras que la lisozima inhibidamovido en un patrón más parecido a una tijera.
"El resultado fue un cambio fundamental de la visión convencional. Las vibraciones cambiaron su dirección, incluso cuando la energía de los movimientos se mantuvo igual", dice Markelz. Ella agrega que, por analogía, esto es similar a dos personas que realizandiferentes bailes, el zorro y el tango, por ejemplo, pero que ejercen la misma cantidad de energía.
La misma dinámica surgió cuando el equipo comparó la lisozima regular con una lisozima mutante de clara de huevo de gallina que era más efectiva para realizar su trabajo. Las lisozimas mutantes y normales tenían las mismas energías vibratorias, pero diferentes direcciones vibratorias.
Un instrumento llave en mano para medir vibraciones
La investigación sobre las vibraciones moleculares podría abrir nuevas vías para el desarrollo de fármacos y la recolección de energía artificial las vibraciones pueden explicar por qué la fotosíntesis es tan eficiente. Pero históricamente, los pequeños pulsos y palpitaciones dentro de las proteínas han sido muy difíciles de estudiar.
Markelz espera cambiar eso desarrollando un instrumento llave en mano que los científicos de todo el mundo puedan usar para investigar las vibraciones.
Para estudiar la lisozima de clara de huevo de gallina, su equipo empleó la técnica ATM que su grupo de investigación desarrolló internamente. A diferencia de otros métodos utilizados para investigar las vibraciones de proteínas, ATM permite a los científicos observar no solo las energías vibratorias, sino también la dirección de los movimientos.
La NSF recientemente otorgó a Markelz una subvención de casi $ 400,000 para comercializar un instrumento ATM fácil de usar, que ampliaría la capacidad de la comunidad científica para explorar las vibraciones moleculares. El dispositivo representaría un gran avance sobre otros métodos existentes, que proporcionanMarkelz dice que solo una descripción general de las vibraciones y requiere ambientes extremadamente secos y fríos e instalaciones costosas.
Fuente de la historia :
Materiales proporcionado por Universidad de Buffalo . Original escrito por Charlotte Hsu. Nota: El contenido puede ser editado por estilo y longitud.
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