Aunque las proteínas tienen funciones de función o especialidades muy diferentes en las células vivas, comparten las características generales, la misma universalidad, en sus movimientos, dicen los científicos de la Universidad de Oregon.
Su movimiento es muy parecido a deslizamientos de tierra o incendios forestales, informa el equipo de UO en un artículo publicado en la revista Cartas de revisión física .
Los hallazgos, que se basaron en métodos teóricos desarrollados en el laboratorio de la química de UO Marina Guenza, pueden ayudar a determinar dónde podría ocurrir la unión de proteínas y cómo el movimiento de proteínas está involucrado en el proceso.
"La dinámica a menudo no se explora en el estudio de la unión a proteínas, pero podría ser determinante para la forma en que las proteínas regulan su propia actividad biológica", dijo Guenza. "Las proteínas en los sistemas biológicos están limitadas a un tamaño máximo y se mueven dentro de un estrecho, ventana de tiempo dependiente de la temperatura en la que están disponibles para unirse con otras moléculas, por lo que parece que todas las proteínas deben tener algunas características universales que guíen su comportamiento. Intentamos encontrar este comportamiento universal utilizando nuestro enfoque teórico ".
En ese rango, donde las concentraciones de sal y el volumen también son importantes, según los investigadores, una red crítica de enlaces de hidrógeno entrega fluctuaciones aleatorias de energía que hacen o rompen la capacidad de una proteína para unirse a otra molécula.
Las fluctuaciones de energía y los movimientos de proteínas se investigaron utilizando el método de la ecuación de Langevin para la dinámica de proteínas desarrollado en el laboratorio de Guenza.
"Muchos métodos teóricos conocidos intentan estudiar la dinámica de las proteínas, pero carecen de aspectos importantes de la física involucrada", dijo Mohammadhasan Dinpajooh, un investigador postdoctoral. "Al incorporar la física esencial, podemos desentrañar los mecanismos biológicos, que todavía sonescurridizo en experimentos avanzados de rayos X o resonancia magnética nuclear "
El trabajo fue el resultado del trabajo en equipo iniciado por Jeremy Copperman, un ex estudiante de doctorado de física en el laboratorio, y continuado por Dinpajooh y Eric Beyerle, un estudiante graduado de tercer año.
"Desarrollamos una forma de describir con precisión la dinámica funcional específica de una proteína sobre una base de proteína por proteína. En el proceso, notamos una tendencia, un patrón de escala, que no tenía razón para estar allí".Copperman, ahora investigador postdoctoral en la Universidad de Wisconsin-Milwaukee, dijo: "Simulamos el movimiento de las proteínas en las supercomputadoras, pasamos meses escribiendo códigos de análisis y encontramos cantidades de este patrón de escala simple".
Con esa información, dijo Guenza, el equipo pudo mapear el equilibrio de proteínas que existe en un sistema siempre fluctuante que se mueve al azar y de manera similar a la línea del frente de un incendio forestal.
Los investigadores tomaron información estructural inicial basada en resonancia magnética nuclear o técnicas de rayos X, y simularon 14 dinámicas de comportamiento en 12 proteínas en tiempos que van desde 50 nanosegundos a 1.23 milisegundos. En resumen, los investigadores sugieren que el movimiento de las proteínas puede serdescrito por una fluctuación simple sujeta a ruidos energéticos aleatorios, que es como escalar una cadena montañosa que cambia y se reorganiza constantemente al azar.
El enfoque del estudio para comprender la dinámica de las proteínas podría ser útil para la industria farmacéutica, dijo Guenza.
"Los investigadores de la industria prueban muchas moléculas orgánicas y pueden ver que una molécula detiene la función de una proteína, pero no saben cómo funciona", dijo. "Nuestro enfoque podría permitirles comprender estos mecanismos y, en última instancia,manipular la estructura de su fármaco para que encuentre el sitio de unión y garantice un mejor ajuste en el sitio objetivo de la proteína ".
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Materiales proporcionados por Universidad de Oregon . Nota: El contenido puede ser editado por estilo y longitud.
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