Las bacterias nadan de muchas maneras diferentes, y los motores que impulsan su natación son muy variados, lo que implica una respuesta adaptativa a un entorno. Uno de los motores más comúnmente identificados es el flagelo. Aunque la motilidad es una característica principal de los flagelos,adhesivo y otras propiedades también se les ha atribuido.
El motor flagelar se compone de un rotor y una docena de unidades del estator, y es impulsado por la energía creada por los iones cuando migran a través de la membrana celular. Mientras que el motor flagelar de algunas bacterias de agua dulce y entéricas, como Salmonella , funciona con protones iones de hidrógeno, H + , que consta de cuatro copias de la proteína MotA y dos copias de MotB, los motores de otras bacterias que viven en ambientes de agua salada funcionan con iones de sodio Na + .
en el caso de Bacillus subtilis B. subtilis , una bacteria que se encuentra comúnmente en el suelo, el motor flagelar tiene dos tipos distintos de unidades de estator: H + -tipo MotAB y Na + tipo MotPS. Mientras se identifican los componentes, el mecanismo que impulsa el motor flagelar sigue siendo desconocido. Este misterio se agrava aún más por el hecho de que los flagelos no son claramente visibles bajo el microscopio óptico. Estos desafíos establecen un equipo de la Universidad de Osaka-centraron a los investigadores en una búsqueda para dilucidar el mecanismo desconocido. Reportaron sus hallazgos en Avances científicos .
"Los análisis precisos de la dinámica estructural del motor flagelar utilizando microscopía de fuerza atómica de alta velocidad HS-AFM combinada con análisis mutacional proporcionaron información sobre el mecanismo de generación de torque del motor flagelar", dice el primer autor del estudio Naoya Terahara"Hicimos observaciones en tiempo real del Na + cambios estructurales inducidos en el dominio de MotS que se une al peptidoglicano, un polímero que consiste en azúcares y aminoácidos en bacterias ".
Para comprender cómo el complejo proteico MotPS responde a los cambios en el medio ambiente, los investigadores primero caracterizaron la relación par-velocidad del B. subtilis motor en una amplia gama de Na + concentraciones. La velocidad máxima del motor se redujo de aproximadamente 200 a 80 Hz cuando el Na externo + la concentración se incrementó de 0 a 200 mM, aunque el par de parada no cambió en absoluto
Notablemente, cuando el dominio de MotB que se une al peptidoglucano fue reemplazado por el de MotS, el motor quimérico mantuvo la misma curva de par-velocidad que el motor MotAB en presencia de Na + iones pero no en ausencia. Esto significa que Na + es el principal impulsor del ensamblaje y la activación del motor flagelar, independientemente de su composición.
"En ausencia de iones de sodio, MotPS existe como una forma inactiva en la membrana citoplasmática porque MotS c , el dominio periplásmico C-terminal de MotS, adopta una conformación desplegada. Cuando aumenta la concentración de iones de sodio, la unión de los iones a MotS c induce el plegamiento del dominio PGB y facilita su dimerización de una manera altamente cooperativa ", dice el autor correspondiente Tohru Minamino.
A través de este estudio, el equipo también demostró la viabilidad de usar HS-AFM combinado con análisis mutacional para estudiar estructuras bacterianas complejas, que pueden proporcionar información valiosa para la producción industrial de productos comercialmente viables, como proteasas y productos terapéuticos, como en elcaso de la B. subtilis .
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Materiales proporcionado por Universidad de Osaka . Nota: El contenido puede ser editado por estilo y longitud.
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