Muchas especies bacterianas usan hélices espirales flagelos unidas a motores para moverse a través de un ambiente líquido. Una interacción entre el rotor y los componentes del estator del motor genera la fuerza de rotación requerida para el movimiento. El estator convierte la energía electroquímica en fuerza mecánica después de experimentarun cambio estructural causado por un movimiento de partículas cargadas iones a través de un canal interno. Estudios previos investigaron el estator y su interacción con el rotor mediante la construcción de proteínas mutantes y el análisis de sus funciones. Sin embargo, se sabía poco sobre la estructura del estator.
Un equipo de investigadores japoneses dirigido por el laboratorio de Homma de la Universidad de Nagoya ahora ha purificado la proteína estator MotA de una bacteria que se encuentra en las aguas termales Aquifex aeolicus y analizó su estructura tridimensional utilizando microscopía electrónica principalmente en cooperación con el laboratorio de Namba de la Universidad de Osaka.Descubrieron que puede formar una estructura de cuatro moléculas MotA llamadas tetrámero, que difiere en forma del complejo previamente predicho.El estudio fue publicado recientemente en Informes científicos .
La proteína MotA se extiende por la membrana bacteriana, y previamente se ha demostrado que forma un complejo tetrámero con otra proteína transmembrana, MotB, creando el estator. En este último trabajo, MotA fue expresado y purificado de A. Aeolicus , y se encontró que es estructuralmente estable. La evaluación de su potencial interactivo reveló que puede formar un tetrámero incluso en ausencia de MotB.
La microscopía electrónica mostró que la parte superior alargada del complejo MotA coincide con el tamaño de la bicapa lipídica de la bacteria, lo que sugiere que representa el componente transmembrana ". Esta región tiene una forma globular que corresponde a un tetrámero MotA instalado dentro de un agregadode moléculas de detergente que se usaron para purificar la proteína ", dice el primer autor Norihiro Takekawa.
La parte inferior del complejo tiene dos regiones en forma de arco con proyecciones puntiagudas. "Estas coinciden con el dominio citoplasmático de la proteína MotA", dice el autor correspondiente Michio Homma. "Predecimos que su estructura cambiará con el movimiento de iones a través deel canal del estator y en asociación con la interacción estator-motor ". La forma del complejo difiere de la informada para un complejo proteico relacionado en otra bacteria.
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Materiales proporcionados por Universidad de Nagoya . Nota: El contenido puede ser editado por estilo y longitud.
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