En el segundo de dos artículos publicados en las últimas semanas, el científico de la Universidad de Saint Louis Mee-Ngan F. Yap, Ph.D., en colaboración con los laboratorios del premio Nobel de Química 2009 Ada Yonath en el Instituto de Ciencias Weizmann y AlexeyAmunts en la Universidad de Estocolmo, describir en Comunicaciones de la naturaleza nueva información sobre la estructura de Staphylococcus aureus o Staph hibernando ribosomas 100S, descubriendo secretos de cómo apagan la biosíntesis de proteínas para conservar energía y sobrevivir bajo condiciones estresantes.
Los ribosomas traducen el código genético en proteínas. Sin embargo, la síntesis de proteínas consume mucha energía y, en condiciones estresantes, como acceso limitado a nutrientes, estrés por antibióticos o colonización del huésped, algunas células pueden suprimir el proceso de traducción para conservar energía y ayudar a la supervivencia.En las bacterias, los ribosomas hacen esto cambiando a una forma inactiva llamada ribosoma 100S en hibernación.
El complejo 100S - gemelos unidos de complejos 70S - se identificó por primera vez en bacterias hace más de 50 años. Primo de Staph, el Escherichia coliLa bacteria E. coli tiende a formar la estructura inactiva de 100S cuando los recursos nutricionales son escasos y regresa a la estructura activa de 70S en cuestión de minutos después de que aparecen fuentes de nutrientes frescas. Las bacterias grampositivas como Staph, por otro lado, contienen 100Sestructuras constantemente, incluso cuando los nutrientes son abundantes.
Yap, quien es profesor asistente de bioquímica y biología molecular en la Universidad de Saint Louis, dice que la diferencia entre la forma en que las dos bacterias hibernan es inesperada y sugiere que el estafilococo y otras bacterias Gram-positivas forman sus complejos hibernantes 100S en una especie-específico.
"En E. coli, se necesitan dos factores de proteína, RMF y HPF, para ingresar a la fase inactiva", dijo Yap. "Pero solo se necesita una proteína, HPF, para estafilococo".
"E. coli RMF y HPF unen los dos 70S transformando la forma de los complejos 70S en dos piezas de rompecabezas compatibles sin contacto directo de los dos factores proteicos. En contraste, el HPF Staph engrapa los dos 70S mediante la unión directa de doscopias de HPF. Como resultado, el ribosoma E. coli 100S se conecta "cabeza a cabeza" mientras que el ribosoma Staph 100S se opera "lado a lado".
"La forma distintiva de los ribosomas 100S parece ser específica de la especie. Cuando eliminamos el HPF y lo eliminamos en Staph, no pueden sobrevivir tan bien y son menos infecciosos".
Al dificultar la formación de la fase de hibernación de Staph, los científicos pueden descubrir un tratamiento antibacteriano específico para Gram-positivo único.
"A la larga, podemos ser capaces de atacar a los estafilococos u otras bacterias grampositivas con este enfoque específico de especie", dijo Yap. "Esto puede convertirlo en un buen objetivo farmacológico".
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Materiales proporcionado por Universidad de Saint Louis . Nota: El contenido puede ser editado por estilo y longitud.
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