Las células están llenas de macromoléculas, lo que limita la difusión de proteínas, especialmente en las células procariotas sin transporte activo en el citoplasma. Mientras investigaban la relación entre el hacinamiento, la fuerza iónica y la difusión de proteínas, los bioquímicos de la Universidad de Groningen hicieron un descubrimiento fascinante: carga positivaLas proteínas se adhieren a la superficie de los complejos de ribosomas. Esto explica por qué la mayoría de las proteínas solubles en agua tienen una carga negativa general. El descubrimiento aparecerá pronto en la revista eLife .
La velocidad de movimiento de las proteínas dentro de las células es importante: muchos procesos en las células biológicas dependen de las interacciones entre macromoléculas proteínas y ácidos nucleicos y, por lo tanto, de su capacidad para encontrarse entre sí. "Pero el citoplasma celular es un lugar bullicioso y estoafectará la difusión de proteínas y ARN ', comenta el profesor de bioquímica de la Universidad de Groningen, Bert Poolman.
Cargos
Su grupo estudió los efectos del hacinamiento en la difusión y encontró una correlación entre el tamaño de la proteína y la velocidad de difusión. "Pero para algunas proteínas no encontramos esta correlación, así que nos propusimos investigar por qué". El equipo utilizó tres procariotas diferentescon fuerza iónica creciente: la bacteria Gram-negativa Escherichia coli, Lactococcus lactis Gram-positiva y Haloferax volcanii extremófilo, que vive a concentraciones muy altas de sal.
Para este estudio, los investigadores construyeron diferentes variantes de la proteína verde fluorescente GFP, con cargas superficiales que van desde -30 a +25. Luego estudiaron el movimiento de estas variantes de GFP en los tres tipos de células. 'Lo vimos positivamenteLas proteínas cargadas se difundirían muy lentamente. Se quedaron atrapadas en la célula ", explica Poolman. Un análisis posterior mostró que las proteínas positivas no se unían al ADN o la membrana celular sino al complejo ribosómico.
Interesante
Un análisis bioinformático de los proteomas de microorganismos y células eucariotas mostró que en la mayoría de los casos aproximadamente el 70 por ciento de las proteínas están cargadas negativamente. 'Curiosamente, el 30 por ciento restante son proteínas de membrana o proteínas involucradas en el funcionamiento o plegamiento del ribosomao ARNm. '
Las proteínas de membrana están protegidas por las chaperonas durante la biogénesis, por lo que no se adhieren a los ribosomas. Por lo tanto, no hay proteínas citoplasmáticas 'libres' con una carga positiva lo suficientemente alta como para que se asienten en los ribosomas. La carga negativa del ribosomacomplejo y la fuerza iónica ambiental del citoplasma parece haber dado forma a la evolución de las cargas en el proteoma celular.
inesperado
La nueva e inesperada idea de que la movilidad de las proteínas es una función de la carga de proteínas puede explicar por qué es difícil expresar algunas proteínas en sistemas bacterianos con baja fuerza iónica. 'Observamos que una mayor fuerza iónica reduce la adherencia de las proteínas cargadas positivamente.Esa podría ser una información valiosa para la construcción de plataformas de expresión de proteínas '.
Una observación final en el documento de eLife es que los genomas de varios endosimbiontes muestran una abundancia de proteínas cargadas positivamente. "Este hallazgo realmente nos desconcierta", admite Poolman. "Es de esperar que todas estas proteínas se vean atraídas por los ribosomas de los endosimbiontes.Hasta ahora, no tenemos una explicación de cómo estos organismos son capaces de lidiar con la difusión lenta y los ribosomas están envueltos en proteínas positivas ''.
Fuente de la historia :
Materiales proporcionado por Universidad de Groningen . Nota: El contenido puede ser editado por estilo y longitud.
Referencia del diario :
Cite esta página :