Una mordedura de una serpiente cabeza de lanza puede ser fatal. Las especies de la familia, que se encuentran en toda América Central y del Sur, tienen veneno que puede interrumpir la coagulación de la sangre y causar hemorragia, derrames cerebrales e insuficiencia renal.
Solange Serrano, investigadora del Laboratorio de Toxicología Aplicada del Instituto Butantan en Sao Paulo, Brasil, estudia las toxinas proteicas en el veneno de estas serpientes. En un artículo reciente en la revista Proteómica molecular y celular , científicos del laboratorio de Serrano, en colaboración con investigadores de la Universidad de New Hampshire, informan sobre el lado dulce de las toxinas del veneno de serpiente.
Los investigadores analizaron los glucanos, un grupo de moléculas de azúcar unidas en una cadena compleja, a menudo con muchas ramas, que se pueden unir a las proteínas. Según Serrano, la mayoría de las proteínas en el veneno de punta de lanza se modifican con glucanos, que pueden afectar las proteínas'plegamiento, estabilidad y unión. Pero se sabe muy poco sobre la estructura del glucano en el veneno de las serpientes.
La estudiante graduada de Serrano, Debora Andrade-Silva, visitó el laboratorio del experto en glicómica Vernon Reinhold en New Hampshire para aprender técnicas para la caracterización estructural de los glicanos. Mientras estaban allí, Andrade-Silva y sus colegas caracterizaron la estructura de 60 cadenas de glicanos en ocho puntas de lanza, o Bothrops, venenos de especies. Los investigadores aislaron los glicanos y los analizaron por espectrometría de masas, descomponiendo cada molécula compleja en iones más pequeños y simples. Al unir los espectros de muchos de estos iones, fue posible determinar qué azúcares estaban presentes y cómoestaban vinculados a estructuras de glicanos en forma de árbol.
El veneno de Lancehead contiene casi 100 miligramos de proteína por mililitro de líquido. A esta concentración, las soluciones de proteínas tienden a volverse muy viscosas o forman geles. Al analizar las estructuras de los glicanos unidos a las proteínas, los investigadores descubrieron que un número desproporcionado se inclinaba conel ácido siálico, un azúcar con carga negativa. "Los glicanos que contienen ácido siálico pueden ayudar a la solubilidad del veneno y aumentar la vida media de la toxina", dijo Serrano. El ácido siálico en una enzima tóxica también puede unirse a las proteínas del huésped llamadas siglecs, acercando la enzimapara apuntar a las células para un mayor efecto; esto se ha observado en otros tipos de veneno.
Si bien el grupo de Serrano lleva a cabo una investigación básica sobre la composición del veneno, las aplicaciones están muy cerca de casa. Otro departamento del Instituto Butantan produce la mayor parte del antiveneno disponible en Brasil. Serrano dijo que espera que la investigación básica sobre las toxinas del veneno ayude a los investigadores a desarrollar mejorastratamientos para envenenamiento.
Dijo Serrano. "Los antivenenos hacen un trabajo razonable, pero no son tan buenos para neutralizar los efectos locales de la mordedura de serpiente", incluida la hinchazón, la hemorragia y la necrosis, dijo Serrano. Estos efectos pueden ser tan severos que los médicos a veces deben amputar extremidades mordidas. Mejorentender cómo el veneno difiere entre las especies de serpientes podría mejorar la eficacia del tratamiento antiveneno. Andrade-Silva y Serrano ahora están trabajando para mapear las estructuras del inventario de glucano en las proteínas que modifican. Debido a que algunas proteínas de veneno se han reutilizado como medicamentos, sabiendo mássobre cómo la glicosilación ayuda a cada proteína a plegarse, mantener su forma y unirse a los socios de unión puede tener más aplicaciones en biotecnología.
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Materiales proporcionados por Sociedad Americana de Bioquímica y Biología Molecular . Nota: El contenido puede ser editado por estilo y longitud.
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